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IMOBILIZAÇÃO DE LIPASE DE Aspergillus niger POR ADSORÇÃO
IMOBILIZAÇÃO DE LIPASE DE Aspergillus niger POR ADSORÇÃO
SOARES, T. L. D.; KELLY, K. F. S.; BARBOSA, I. R.; SOUSA, F. C. A.; SOUZA, E. F.; AZEVEDO, T. L.; SANTOS, A. A.; GOTTSCHALK, L. M. F.; STEPHAN, M. P.; SILVA, C. M.; BRÍGIDA, A. I. S.
Artigo:
As lipases de Aspergillus niger vêm sendo investigadas quanto sua aplicação na obtenção de fenóis funcionais, síntese de ésteres aromáticos, produção de biodiesel entre outras. Desta forma, o objetivo deste trabalho foi avaliar o processo de imobilização de lipase de A. niger C por adsorção em dois diferentes suportes: fibra de coco e octil-agarose. A adsorção ocorreu em banho finito, pH 7. Inicialmente foi avaliado o efeito da força iônica no processo de imobilização utilizando-se tampão fosfato de sódio pH 7 de 5 e 50 mM. Posteriormente, com o suporte selecionado, avaliou-se o efeito do tempo de contato tanto na atividade hidrolítica do derivado quanto nos valores de rendimento e atividade recuperada. O uso de baixa força iônica mostrou-se mais eficiente tanto em suporte heterogêneo (fibra de coco) quanto em suporte homogêneo (octil-agarose). A carga máxima de proteína imobilizada foi de 6,1 mg/g de octil-agarose. Além disso, o octil-agarose foi o suporte que apresentou maior atividade lipolítica (3,2 UAO/g) em 1 hora de contato sendo, inclusive, este o período que promoveu atividade específica máxima (0,13 UpNFB/mg de
As lipases de Aspergillus niger vêm sendo investigadas quanto sua aplicação na obtenção de fenóis funcionais, síntese de ésteres aromáticos, produção de biodiesel entre outras. Desta forma, o objetivo deste trabalho foi avaliar o processo de imobilização de lipase de A. niger C por adsorção em dois diferentes suportes: fibra de coco e octil-agarose. A adsorção ocorreu em banho finito, pH 7. Inicialmente foi avaliado o efeito da força iônica no processo de imobilização utilizando-se tampão fosfato de sódio pH 7 de 5 e 50 mM. Posteriormente, com o suporte selecionado, avaliou-se o efeito do tempo de contato tanto na atividade hidrolítica do derivado quanto nos valores de rendimento e atividade recuperada. O uso de baixa força iônica mostrou-se mais eficiente tanto em suporte heterogêneo (fibra de coco) quanto em suporte homogêneo (octil-agarose). A carga máxima de proteína imobilizada foi de 6,1 mg/g de octil-agarose. Além disso, o octil-agarose foi o suporte que apresentou maior atividade lipolítica (3,2 UAO/g) em 1 hora de contato sendo, inclusive, este o período que promoveu atividade específica máxima (0,13 UpNFB/mg de
Palavras-chave:
DOI: 10.5151/chemeng-cobeq2014-0585-24830-171608
Referências bibliográficas
- [1] BASTIDA, A.; SABUQUILLO P.; ARMISEN, P.; FERNÁNDEZ-LAFUENTE, R.; HUGUET, J.; GUISÁN, J. M. A single step purification, immobilization, and hyperactivation of lipases via interfacial adsorption on strongly hydrophobic supports. Biotechonol. Bioeng., v. 58, p. 486-493, 1998.
- [2] BLANCO, R.M.; TERREROS, P.; PÉREZ, M. F.; OTERO, C.; GONZÁLEZ, G. Functionalization of mesoporous silica for lipase immobilization characterization of the support and the catalysts. J. Molec. Catalysis B. Enzymatic, v. 30, p. 83–93, 2004.
- [3] BRADFORD, M. M. A rapid and sensitive method for the quantification of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein dye-binding. Anal. Biochem., v. 72, p. 248-254, 1976.
- [4] Área temática: Processos Biotecnológicos 7BRÍGIDA, A. I. S.; PINHEIRO, Á. D. T.; FERREIRA, A. L. O.; GONÇALVES, L.R. B. Immobilization of Candida antarctica lipase B by adsorption to green coconut fiber. Applied Biochemistry and Biotechnology, v. 146, p. 173-187, 2008.
- [5] CONTESINI, F. J.; LOPES, D. B.; MACEDO, G. A.; NASCIMENTO, M. G.; CARVALHO, P. O. Aspergillus sp. Lipase: Potential biocatalyst for industrial use. J. Molec. Catalysis B. Enzymatic, v. 67, p. 163-171, 2010.
- [6] FERNÁNDEZ-LORENTE, G.; ORTIZ,C.; SEGURA, R. L.; FERNÁNDEZ-LAFUENTE, R.; GUISÁN, J. M.; PALOMO, J. M. Purification of different lipases from Aspergillus niger by using a highly selective adsorption on hydrophobic supports. Biotechonol. Bioeng., v. 92, p. 773-779, 2005.
- [7] GOMES, C. A. O. Produção de enzimas despolimerizantes por fermentação em meio semi sólido por Aspergillus niger 3T5B8. Rio de janeiro:UFRRJ,1995. Dissertação de Mestrado Departamento de Tecnologia de Alimentos, Instituto de Tecnologia, Universidade Federal Rural do Rio de Janeiro, 1995.
- [8] GOTTSCHALK, L.M.F.; PENHA, E.M. ; SOUZA, E. F. ; TERZI, S. C. ; VIANA, L. A. N. ; SILVA, J.L.S. . Avaliação de duas cepas de Aspergillus niger na produção de lipase por fermentação em estado sólido e submersa. In: X Seminário Brasileiro de Tecnologia Enzimática, 2012, Blumenau. CD do X Seminário Brasileiro de Tecnologia Enzimática. Blumenau: FURB, 2012.
- [9] JAEGER, K. E.; REETZ, M. T. Microbial lipases form versatile tools for biotechnology. Trends Biotechnol, v. 9, p. 396-403, 1998.
- [10] LAEMMLI, U. K. Cleavage of Structural Proteins during the Assembly of the Head of Bacteriophage T4. Nature, v. 227, p. 680 – 685, 1970.
- [11] MONTEIRO, V. N.; SILVA, R. DO N. Aplicações Industriais da Biotecnologia Enzimática. Revista Proc. Químicos, p. 9-23, 2009.
- [12] SHARMA, R.; CHISTI, Y.; BANERJEE, U. Production, purification, characterization and applications of lipases. Biotechnol. Adv., v. 19, p. 627-662, 2001.
- [13] VILLENEUVE, P. Customizing lipases for biocatalysis: a survey of chemical, physical and molecular biological approaches. J. Molec. Catalysis B. Enzymatic, v. 9, p. 113-148, 2000.
Como citar:
SOARES, T. L. D.; KELLY, K. F. S.; BARBOSA, I. R.; SOUSA, F. C. A.; SOUZA, E. F.; AZEVEDO, T. L.; SANTOS, A. A.; GOTTSCHALK, L. M. F.; STEPHAN, M. P.; SILVA, C. M.; BRÍGIDA, A. I. S.; "IMOBILIZAÇÃO DE LIPASE DE Aspergillus niger POR ADSORÇÃO", p-865-872.
In: Anais do XX Congresso Brasileiro de Engenharia Química - COBEQ 2014 [= Blucher Chemical Engineering Proceedings, v.1, n.2].
São Paulo: Blucher,
2015.
ISSN 23591757,
DOI 10.5151/chemeng-cobeq2014-0585-24830-171608
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