Blucher Biochemistry Proceedings
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Caracterização parcial do extrato bruto e pré-purificado de Lipase de Yarrowia lipolytica
Caracterização parcial do extrato bruto e pré-purificado de Lipase de Yarrowia lipolytica
Santos, Tamires Carvalho dos; Finotelli, Priscilla Vanessa; Amaral, Priscilla Filomena Fonseca
Artigo Completo:
As lipases são serina hidrolases definidas como triacilglicerol acilhidrolases que catalisam naturalmente a hidrólise da ligação éster de tri-, di- e mono -gliceróis de ácidos graxos de cadeia longa em ácidos graxos e glicerol. Em condições termodinamicamente favoráveis, esses biocatalisadores são capazes de catalisar reações de síntese, tais como esterificação ou transesterificação de grande interesse industrial. A produção da lipase realizada em biorreator de bancada de 3 L gerou, após 24 h de cultivo, um extrato enzimático bruto (EEB) com atividade hidrolítica de 61,4 U/mL e atividade proteolítica foi de 0,175 U/mL, com a purificação o a atividade enzimática da lipase foi reduzida para 43,29 U/mL, já para a protease a atividade foi reduzida, quantificada a 0,035 U/mL. Com a caracterização parcial é possível estabelecer, que a enzima apresenta grande possibilidade de inserção industrial tanto em seu estado bruto quanto no purificado.
As lipases são serina hidrolases definidas como triacilglicerol acilhidrolases que catalisam naturalmente a hidrólise da ligação éster de tri-, di- e mono -gliceróis de ácidos graxos de cadeia longa em ácidos graxos e glicerol. Em condições termodinamicamente favoráveis, esses biocatalisadores são capazes de catalisar reações de síntese, tais como esterificação ou transesterificação de grande interesse industrial. A produção da lipase realizada em biorreator de bancada de 3 L gerou, após 24 h de cultivo, um extrato enzimático bruto (EEB) com atividade hidrolítica de 61,4 U/mL e atividade proteolítica foi de 0,175 U/mL, com a purificação o a atividade enzimática da lipase foi reduzida para 43,29 U/mL, já para a protease a atividade foi reduzida, quantificada a 0,035 U/mL. Com a caracterização parcial é possível estabelecer, que a enzima apresenta grande possibilidade de inserção industrial tanto em seu estado bruto quanto no purificado.
Palavras-chave:
DOI: 10.5151/biochem-vsimbbtec-22101
Referências bibliográficas
- [1] AMARAL, P. F. F. Produção de lipase de Yarrowia lipolytica em Biorreator Multifásico. 2007. 220 p.29,7 cm. Tese (Doutorado) – Universidade Federal do Rio de Janeiro - UFRJ, Programa de Pós-Graduação em Tecnologia de Processos Químicos e Bioquímicos – EQ, 2007.
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Como citar:
Santos, Tamires Carvalho dos; Finotelli, Priscilla Vanessa; Amaral, Priscilla Filomena Fonseca; "Caracterização parcial do extrato bruto e pré-purificado de Lipase de Yarrowia lipolytica", p-167-170.
In: In Anais do V Simpósio de Bioquímica e Biotecnologia - VSIMBBTEC [=Blucher Biochemistry Proceedings]..
São Paulo: Blucher,
2015.
ISSN 23595043,
DOI 10.5151/biochem-vsimbbtec-22101
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TY - CONF T1 - Caracterização parcial do extrato bruto e pré-purificado de Lipase de Yarrowia lipolytica JO - Blucher Biochemistry Proceedings VL - 1 IS - 2 SP - 167 EP - 170 PY - 2015 T2 - V SIMPÓSIO DE BIOQUÍMICA E BIOTECNOLOGIA AU - , , SN - 23595043 DO - http://dx.doi.org/10.5151/biochem-vsimbbtec-22101 UR - www.proceedings.blucher.com.br/article-details/caracterizao-parcial-do-extrato-bruto-e-pr-purificado-de-lipase-de-yarrowia-lipolytica-21802 KW - ER -
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Tamires Carvalho dos Santos, Priscilla Vanessa Finotelli, Priscilla Filomena Fonseca Amaral, Caracterização parcial do extrato bruto e pré-purificado de Lipase de Yarrowia lipolytica, Blucher Biochemistry Proceedings, Volume 1, 2015, Pages 167-170, ISSN 23595043, http://dx.doi.org/10.5151/biochem-vsimbbtec-22101 (www.proceedings.blucher.com.br/article-details/caracterizao-parcial-do-extrato-bruto-e-pr-purificado-de-lipase-de-yarrowia-lipolytica-21802) Palavras-chave:: ;