IMOBILIZAÇÃO E ESTABILIZAÇÃO DE XILANASE RECOMBINANTE DE Bacillus subtilis EM QUITOSANA-GLIOXIL

IMOBILIZAÇÃO E ESTABILIZAÇÃO DE XILANASE RECOMBINANTE DE Bacillus subtilis EM QUITOSANA-GLIOXIL

MILESSI, T. S. S.; KOPP, W.; NETO, A. B.; GIORDANO, R. L. C.; TARDIOLI, P. W.

Artigo:

O aproveitamento da fração hemicelulósica da biomassa é essencial para a viabilidade da utilização de materiais lignocelulósicos em bioprocessos. As xilanases hidrolisam ligações glicosídicas entre unidades de xilose da hemicelulose, podendo ser aplicadas na etapa de pré-tratamento para liberação de açúcares fermentescíveis. A imobilização de xilanase é uma alternativa interessante, pois pode reduzir o custo da etapa de pré-tratamento. A quitosana-glioxil é um suporte de imobilização promissor devido ao seu baixo custo e por permitir a imobilização de enzimas por interações covalentes multipontuais. Neste contexto, o presente trabalho utilizou quitosana-glioxil para imobilizar endoxilanase recombinante de B. subtilis expressa em E. coli DH5α. A imobilização foi realizada à pH 10.0 e 25 ºC. O rendimento de imobilização foi de 76% com uma atividade recuperada de 53.6%. A enzima imobilizada apresentou meia vida de 5.9 h à 56 ºC e pH 5.5, sendo 75x mais estável que a enzima solúvel.

O aproveitamento da fração hemicelulósica da biomassa é essencial para a viabilidade da utilização de materiais lignocelulósicos em bioprocessos. As xilanases hidrolisam ligações glicosídicas entre unidades de xilose da hemicelulose, podendo ser aplicadas na etapa de pré-tratamento para liberação de açúcares fermentescíveis. A imobilização de xilanase é uma alternativa interessante, pois pode reduzir o custo da etapa de pré-tratamento. A quitosana-glioxil é um suporte de imobilização promissor devido ao seu baixo custo e por permitir a imobilização de enzimas por interações covalentes multipontuais. Neste contexto, o presente trabalho utilizou quitosana-glioxil para imobilizar endoxilanase recombinante de B. subtilis expressa em E. coli DH5α. A imobilização foi realizada à pH 10.0 e 25 ºC. O rendimento de imobilização foi de 76% com uma atividade recuperada de 53.6%. A enzima imobilizada apresentou meia vida de 5.9 h à 56 ºC e pH 5.5, sendo 75x mais estável que a enzima solúvel.

Palavras-chave:

DOI: 10.5151/chemeng-cobeq2014-1191-20543-157169-fi

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Como citar:

MILESSI, T. S. S.; KOPP, W.; NETO, A. B.; GIORDANO, R. L. C.; Paulo Waldir Tardioli; "IMOBILIZAÇÃO E ESTABILIZAÇÃO DE XILANASE RECOMBINANTE DE Bacillus subtilis EM QUITOSANA-GLIOXIL", p-1647-1654. In: Anais do XX Congresso Brasileiro de Engenharia Química - COBEQ 2014 [= Blucher Chemical Engineering Proceedings, v.1, n.2]. São Paulo: Blucher, 2015.
ISSN 23591757, DOI 10.5151/chemeng-cobeq2014-1191-20543-157169-fi