CARACTERIZAÇÃO PARCIAL BIOQUÍMICA DE PEROXIDASE DE RAIZ FORTE IMOBILIZADA EM MICROESFERAS DE ALGINATO DE CÁLCIO POR DIFERENTES METODOLOGIAS NA PRESENÇA DE LÍQUIDO IÔNICO

CARACTERIZAÇÃO PARCIAL BIOQUÍMICA DE PEROXIDASE DE RAIZ FORTE IMOBILIZADA EM MICROESFERAS DE ALGINATO DE CÁLCIO POR DIFERENTES METODOLOGIAS NA PRESENÇA DE LÍQUIDO IÔNICO

SANTOS, F. M. S.; SANTOS, R. M. C. DOS; SILVEIRA, D. S. M.; MELO, M. N.; LIMA, Á. S.; ALVAREZ, H. M.; SOARES, C. M. F.; FRICKS, A. T.

Artigo:

O presente estudo objetivou caracterizar bioquimicamente a peroxidase de raiz forte (PRF) imobilizada por adsorção física (ADS) e encapsulamento (EN) em microesferas de alginato de cálcio na presença de líquido iônico (LI) imidazólico. A PRF imobilizada foi avaliada quanto ao pH (4,0-9,0) e temperatura (25-60°C) ótimos, parâmetros cinéticos (Vm e Km) e estabilidade operacional. PRF imobilizada por ADS e EN apresentaram atividade relativa maior em pH 8,0 e a 25°C. PRF imobilizada na presença de LI apresentou atividade superior a PRF imobilizada na ausência de LI. A imobilização de PRF por ADS e EN possibilitou a atuação da enzima também a 40 °C. PRF imobilizada mostrou diminuição nos valores de Km em comparação com a PRF livre, sugerindo aumento da afinidade da enzima com o substrato. PRF imobilizada por ADS apresentou 7 ciclos de reutilização com atividade superior a 50 % da inicial. A utilização de LI promoveu a obtenção de PRF imobilizada com características bioquímicas diferenciadas.

O presente estudo objetivou caracterizar bioquimicamente a peroxidase de raiz forte (PRF) imobilizada por adsorção física (ADS) e encapsulamento (EN) em microesferas de alginato de cálcio na presença de líquido iônico (LI) imidazólico. A PRF imobilizada foi avaliada quanto ao pH (4,0-9,0) e temperatura (25-60°C) ótimos, parâmetros cinéticos (Vm e Km) e estabilidade operacional. PRF imobilizada por ADS e EN apresentaram atividade relativa maior em pH 8,0 e a 25°C. PRF imobilizada na presença de LI apresentou atividade superior a PRF imobilizada na ausência de LI. A imobilização de PRF por ADS e EN possibilitou a atuação da enzima também a 40 °C. PRF imobilizada mostrou diminuição nos valores de Km em comparação com a PRF livre, sugerindo aumento da afinidade da enzima com o substrato. PRF imobilizada por ADS apresentou 7 ciclos de reutilização com atividade superior a 50 % da inicial. A utilização de LI promoveu a obtenção de PRF imobilizada com características bioquímicas diferenciadas.

Palavras-chave:

DOI: 10.5151/chemeng-cobeq2014-1382-19565-173069

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Como citar:

SANTOS, F. M. S.; SANTOS, R. M. C. DOS; SILVEIRA, D. S. M.; MELO, M. N.; LIMA, Á. S.; ALVAREZ, H. M.; SOARES, C. M. F.; FRICKS, A. T.; "CARACTERIZAÇÃO PARCIAL BIOQUÍMICA DE PEROXIDASE DE RAIZ FORTE IMOBILIZADA EM MICROESFERAS DE ALGINATO DE CÁLCIO POR DIFERENTES METODOLOGIAS NA PRESENÇA DE LÍQUIDO IÔNICO", p-1990-1997. In: Anais do XX Congresso Brasileiro de Engenharia Química - COBEQ 2014 [= Blucher Chemical Engineering Proceedings, v.1, n.2]. São Paulo: Blucher, 2015.
ISSN 23591757, DOI 10.5151/chemeng-cobeq2014-1382-19565-173069