Blucher Chemical Engineering Proceedings
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Avaliação da Lipase AK de Pseudomonas fluorescens imobilizada em suporte PHB na catálise da reação de transesterificação
Avaliação da Lipase AK de Pseudomonas fluorescens imobilizada em suporte PHB na catálise da reação de transesterificação
TINTOR, C. B.; BIZZO, B. M.; MENDES, A. A.; HIRATA, D. B.; PEREIRA, E. B.
Artigo:
As lipases atuam na hidrólise de triacilgliceróis, liberando ácidos graxos e glicerol. Em meio orgânico são enzimas capazes de catalisar reações de esterificação, interesterificação e transesterificação, sendo que seu uso somente é viável se associada à estabilização em suportes inertes. A eficiência de imobilização depende de fatores diversos como o suporte e tipo de imobilização. Na ocasião trabalhou-se com o suporte polihidroxibutirato (PHB) para imobilização da lipase de Pseudomonas fluorescens (Lipase AK). A atividade catalítica da lipase imobilizada por adsorção, foi de 413,76 U/g, utilizando um carregamento de 30 mg de proteína durante a imobilização. A reação de transesterificação foi com óleo residual, conduzidas em shaker, usando 20 g do meio reacional, em proporção molar de 1:9 (óleo:etanol) e 2 g de derivado, à 45°C, em diversos tempos (de zero a 96 h). A formação de ésteres de etila foi acompanhada por cromatografia à gás e verificou que em 48h atingiu 74% de rendimento.
As lipases atuam na hidrólise de triacilgliceróis, liberando ácidos graxos e glicerol. Em meio orgânico são enzimas capazes de catalisar reações de esterificação, interesterificação e transesterificação, sendo que seu uso somente é viável se associada à estabilização em suportes inertes. A eficiência de imobilização depende de fatores diversos como o suporte e tipo de imobilização. Na ocasião trabalhou-se com o suporte polihidroxibutirato (PHB) para imobilização da lipase de Pseudomonas fluorescens (Lipase AK). A atividade catalítica da lipase imobilizada por adsorção, foi de 413,76 U/g, utilizando um carregamento de 30 mg de proteína durante a imobilização. A reação de transesterificação foi com óleo residual, conduzidas em shaker, usando 20 g do meio reacional, em proporção molar de 1:9 (óleo:etanol) e 2 g de derivado, à 45°C, em diversos tempos (de zero a 96 h). A formação de ésteres de etila foi acompanhada por cromatografia à gás e verificou que em 48h atingiu 74% de rendimento.
Palavras-chave:
DOI: 10.5151/chemeng-cobeq2014-0842-23387-160634
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Como citar:
TINTOR, C. B.; BIZZO, B. M.; MENDES, A. A.; HIRATA, D. B.; PEREIRA, E. B.; "Avaliação da Lipase AK de Pseudomonas fluorescens imobilizada em suporte PHB na catálise da reação de transesterificação", p-1271-1279.
In: Anais do XX Congresso Brasileiro de Engenharia Química - COBEQ 2014 [= Blucher Chemical Engineering Proceedings, v.1, n.2].
São Paulo: Blucher,
2015.
ISSN 23591757,
DOI 10.5151/chemeng-cobeq2014-0842-23387-160634
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C. B. TINTOR, B. M. BIZZO, A. A. MENDES, D. B. HIRATA, E. B. PEREIRA, Avaliação da Lipase AK de Pseudomonas fluorescens imobilizada em suporte PHB na catálise da reação de transesterificação, Blucher Chemical Engineering Proceedings, Volume 1, 2015, Pages 1271-1279, ISSN 23591757, http://dx.doi.org/10.5151/chemeng-cobeq2014-0842-23387-160634 (www.proceedings.blucher.com.br/article-details/avaliao-da-lipase-ak-de-pseudomonas-fluorescens-imobilizada-em-suporte-phb-na-catlise-da-reao-de-transesterificao-16766) Palavras-chave:: ;