Fevereiro 2015 vol. 1 num. 2 - XX Congresso Brasileiro de Engenharia Química

Artigo - Open Access.

Idioma principal

APERFEIÇOAMENTO DAS PROPRIEDADES CATALÍTICAS DE LECITASE IMOBILIZADA UTILIZANDO POLÍMEROS IÔNICOS (um espaço) (um espaço)

SANTOS, J. C. S. DOS ; GARCIA-GALÁN, C. ; RODRIGUES, R. C. ; SANT''ANA, H. B. ; GONÇALVES, L. R. B. ; FERNÁNDEZ-LAFUENTE, ROBERTO ;

Artigo:

Lecitase Ultra foi imobilizada em brometo de cianogênio-agarose (através de ligação covalente) e em octil-agarose (através de ativação interfacial). As preparações imobilizadas foram incubadas em soluções de dextrano sulfato (DS) ou polietilenimina (PEI), para o revestimento de superfície da enzima. Em seguida, a atividade sob diferentes condições experimentais foi avaliada. A incubação com DS produziu uma diminuição significativa da atividade, usando CNBr-Lecitase, cerca de 50% e usando octil-Lecitase, foi de apenas cerca de 30%. A incubação com PEI produzido um efeito completamente diferente, usando octil-Lecitase a atividade aumentou em 30% enquanto com CNBr-Lecitase aumento mais duas vezes. Assim, os efeitos do revestimento com polímeros iônicos depende fortemente das condições experimentais e da técnica de imobilização

Artigo:

Palavras-chave:

DOI: 10.5151/chemeng-cobeq2014-0313-26057-188627

Referências bibliográficas
  • [1] BARBOSA, O.; RUIZ, M.; ORTIZ, C.; FERNÁNDEZ, M.; TORRES, R.; FERNANDEZ-LAFUENTE, R.; Modulation of the properties of immobilized CALB by chemical modification with 2,3,4-trinitrobenzenesulfonate or ethylendiamine. Advantages of using adsorbed lipases on hydrophobic supports. Process. Biochem, v.47, p. 867–876, 2012.
  • [2] BRADFORD, M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein dye binding. Anal. Biochem, v.72, p. 248–254, 1976.
  • [3] Área temática: Processos Biotecnológicos 7DE MARIA, L.; VIND, J.; OXENBØLL, K.M.; SVENDSEN, A.; PATKAR, S;. Phospholipases and their industrial applications. Appl. Microbiol. Biotechnol. v.74, p.290-300, 2007.
  • [4] FERNANDEZ-LAFUENTE, R.; ARMISÉN, P.; SABUQUILLO, P.; FERNÁNDEZ-LORENTE,G.; GUISÁN, J.M. Immobilization of lipases by selective adsorption on hydrophobic supports. Chem. Phys. Lipids. v.93, p.185–197, 1998.
  • [5] FERNANDEZ-LAFUENTE,R. ; ROSELL, C.M. ; CAANAN-HADEN,L.; RODES, L. ; GUISAN, J.M. Facile synthesis of artificial enzyme nano-environments via solid-phase chemistry of immobilized derivatives: dramatic stabilization of penicillin acylase versus organic solvents. Enz. Microb. Technol., v.24, p. 96–103, 1999.
  • [6] FERNÁNDEZ-LORENTE, G.; PALOMO,J.M.; CABRERA, Z.; GUISÁN, J.M.; FERNÁNDEZ-LAFUENTE, R. Specificity enhancement towards hydrophobic substrates by immobilization of lipases by interfacial activation on hydrophobic supports. Enz. Microb. Technol., v. 41, p. 565–569, 2007.
  • [7] GARCIA-GALANA, C.; SANTOS, J.C.S.; BARBOSA, O.; TORRES, R.; PEREIRA, E. B.; CORBERAN, V. C.; GONÇALVES, L.R.B.; FERNANDEZ-LAFUENTE, R. Tuning of Lecitase features via solid-phase chemical modification: Effect of the immobilization protocol. Process. Biochem., v.49, p. 604–616, 2014.
  • [8] SANTOS, J.C.S,; GARCIA-GALAN, C.; RODRIGUES, R.C.; SANTA’ANA, H.B.; GONÇALVES, L.R.B.; FERNANDEZ-LAFUENTE, R. Improving the catalytic properties of immobilized Lecitase via physical coating with ionic polymers. Enz. .Microb. Techn. v.60, p.1–8, 2014.
  • [9] WILSON, L.; ILLANES, A.; ABIAN, O. ; PESSELA, B.C.C.; FERNANDEZ-LAFUENTE, R.; GUISAN, J.M.. Co-aggregation of penicillin G acylase and polyionic polymers: an easy methodology to prepare enzyme biocatalysts stable in organic media. Biomacrom., v.5, p.852–857, 2004.
Como citar:

SANTOS, J. C. S. DOS; GARCIA-GALÁN, C.; RODRIGUES, R. C.; SANT''ANA, H. B.; GONÇALVES, L. R. B.; FERNÁNDEZ-LAFUENTE, ROBERTO; "APERFEIÇOAMENTO DAS PROPRIEDADES CATALÍTICAS DE LECITASE IMOBILIZADA UTILIZANDO POLÍMEROS IÔNICOS (um espaço) (um espaço)", p. 456-463 . In: Anais do XX Congresso Brasileiro de Engenharia Química - COBEQ 2014 [= Blucher Chemical Engineering Proceedings, v.1, n.2]. São Paulo: Blucher, 2015.
ISSN 2359-1757, DOI 10.5151/chemeng-cobeq2014-0313-26057-188627

últimos 30 dias | último ano | desde a publicação


downloads


visualizações


indexações