Fevereiro 2015 vol. 1 num. 2 - XX Congresso Brasileiro de Engenharia Química

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PRODUÇÃO DE ISONIAZIDA POR BIOCATÁLISE USANDO LIPASE DO TIPO B DE Candida antarctica IMOBILIZADA EM NANOPARTICULAS MAGNÉTICAS

COSTA, V. M. ; LIMA, M. V. ; FECHINE, P. B. A. ; GONÇALVES, L. R. B. ; MACEDO, A. C. de ;

Artigo:

A Isoniazida (INH) ou hidrazida do ácido 4-piridinocarboxílico é um destacado fármaco usado no tratamento da tuberculose. INH é preparado, convencionalmente, partindo da hidrólise da 4-cianopiridina, processo que ocorre com grande dispêndio energético e conduzida com uso de substâncias nocivas como é o caso da 4-cianopiridina, que além de nociva é preparada a partir da 4-picolina, que tem um elevado custo. Recentemente, estudos mostraram que a INH pode ser produzida em processos catalisados por lipases, conduzidos em condições amenas. Neste trabalho, apresentamos a aplicação de lipase do tipo B de Candida antarctica (CALB) imobilizada em sistemas biocatalíticos magnéticos nanoparticulados (CALB-NPM) para a produção de INH. Conversões próximas à 18,0% e atividade de hidrazinólise igual à 0,16±0,03 Mol/mg.mL.h foram atingidas neste trabalho e apresentam-se como resultados promissores apontando para a viabilidade do uso de CALB-NPM como biocatalisador na produção de INH.

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Palavras-chave:

DOI: 10.5151/chemeng-cobeq2014-0213-26510-155600

Referências bibliográficas
  • [1] Alves, G. P., Ampliação de Escala do Processo de Produção de Lipossomas: Estudo de Variáveis e Encapsulamento de Medicamentos de Primeiro Tratamento da Tuberculose, Tese (Doutorado em Engenharia Química) - Universidade Estadual de Campinas, Campinas, SP, 2003.
  • [2] Arroyo, M., Sanchez-Montero, J.M., Sinisterra, J.V, Thermal stabilization of immobilized lipase B from Candida antarctica on different supports: Effect of water activity on enzymatic activity in organic media. Enzyme Microb Tech 24: 3–12, (1999). Bai, S., Guo, Z., Liu, W., Sun, Y.,Resolution of (±)-menthol by immobilized Candida rugosa lipase on superparamagnetic nanoparticles. Food Chem 96: 1–7, 2006.
  • [3] Barreto, A. C. H. Santiago, V.R., Mazzetto, S. E., Denardin, J. C. , Lavín, R., Giuseppe Mele, Ribeiro, M. E. N. P. , Vieira, I. G. P., Gonçalves, T. , Ricardo, N. M. P. S., Fechine, P. B. A., Magnetic nanoparticles for a new drug delivery system to control quercetin releasing for cancer chemotherapy. Journal Nanoparticles research, 2011. 13: p. 8.
  • [4] Dalla-Vechia, R.; Nascimento, M. G.; Soldi, V., Aplicações sintéticas de lipases imobilizadas em polímeros. Química Nova, v. 27, n. 4, p. 623-630, 200
  • [5] Durán,N., Rosa, M. A., D’Annibalec, A., Gianfreda, L., Applications of laccases and tyrosinases (phenoloxidases) immobilized on different supports: a review. Enzyme and Microbial Technology, v.31, p. 907-931, 2002.
  • [6] Fernandez-Lorente G, Palomo JM, Cabrera Z, Guisan JM, Fernandez-Lafuente R, Specificity enhancement towards hydrophobic substrates by immobilization of lipases by interfacial activation on hydrophobic supports. Enzyme Microb Technol 41: 565–569, 2008.
  • [7] Gardimalla, H.M., Mandal, D., Stevens, P.D, Yen, M., Gao, Y., Superparamagnetic nanoparticle-supported enzymatic resolution of racemic carboxylates. Chem Commun 35: 4432–4434, 2005.
  • [8] Gogte, V.N., Profiles in drug syntheses. Bombay, India: Gokul Publishers;1982.
  • [9] Haeffner, F, Norin,T., Hult, K, Molecular modeling of the enantioselectivity in lipase-catalyzed transesterification reactions, Biophys J. 1998 March; 74(3): 1251–1262.
  • [10] Área temática: Processos Biotecnológicos 7Honorato, T. L., Macedo, A. C., Gonçalves, L. R. B. ,. Produção de Isoniazida Utilizando Lipase Imobilizada em Quitosana. In SIMPÓSIO NACIONAL DE BIOPROCESSOS : SINAFERM XIX, Foz do Iguaçú, 2012 - “Anais do XV Simpósio Nacional de Bioprocessos : SINAFERM 2012” [CD-ROM]. [S.l. : s.n.], 2012.
  • [11] Huang, S.H., Liao, M.H., Chen, D.H., Direct binding and characterization of lipase onto magnetic nanoparticles. Biotechnol Prog 19: 1095–1100, 2003.
  • [12] Lee DG, Ponvel KM, Kim M, Hwang S, Ahn IS, Immobilization of lipase on hydrophobic nano-sized magnetite particles. J Mol Catal B-Enzym 57: 62–66, 2009.
  • [13] Mateo, C., Palomo, J.M., Fernandez-Lorente, G., Guisan, J.M., Fernandez-Lafuente, R., Improvement of enzyme activity, stability and selectivity via immobilization techniques. Enzyme Microb Tech 40: 1451–1463, 2007.
  • [14] Montero, S., Blanco, A., Virto, M.D., Landeta, L.C., Agud, I., Solozabal, R., Lascaray, J.M., de Renobales, M. , Llama, M.J., Serra, J.L., Immobilization of Candida rugosa lipase and some properties of the immobilized enzyme. Enzyme Microb Technol 15: 239–247, 1993.
  • [15] O’Hara, P., Hickey, A.J., Respirable PLGA microspheres containing rifampicin for the treatment of tuberculosis: manufacture and characterization. Pharm. Res. 17, 955–961, 2000.
  • [16] Sittig, M., Pharmaceutical manufacturing encyclopedia. 2nd ed. New Jersey, USA: Noyes Publications; 1988.
  • [17] Vilchèze, C.; Wang, F.; Arai, M.; Hazbon, M.H.; Colangeli, R.; Kremer, L.; Weisbrod, T.R.; Alland, D.; Sacchettini, J.C.; Jacobs, W.R. Jr. Transfer of a point mutation in Mycobacterium tuberculosis inhA resolves the target of isoniazid. Nat. Med., v.12, p.1027-1029, 2006.
  • [18] Villeneuve, P., Muderhwa, J.M., Graille J., Haas M, Customizing lipases for biocatalysis: a survey of chemical, physical and molecular biological approaches, Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic, v. 9, n. 4-6, p. 113-148, 2000.
  • [19] Yadav, G. D.; Joshi, S. S.; Lathi, P.S., Enzymatic synthesis of isoniazid in non-aqueous medium. Enzyme and Microbial Technology. v. 36, p. 217–222, 2005.
  • [20] Yong, Y., Bai, Y.X., Li YF, Lin L, Cui YJ, Characterization of Candida rugosa lipase immobilized onto magnetic microspheres with hydrophilicity. Process Biochem 43: 1179–1185, 2008.
Como citar:

COSTA, V. M.; LIMA, M. V.; FECHINE, P. B. A.; GONÇALVES, L. R. B.; MACEDO, A. C. de; "PRODUÇÃO DE ISONIAZIDA POR BIOCATÁLISE USANDO LIPASE DO TIPO B DE Candida antarctica IMOBILIZADA EM NANOPARTICULAS MAGNÉTICAS", p. 320-327 . In: Anais do XX Congresso Brasileiro de Engenharia Química - COBEQ 2014 [= Blucher Chemical Engineering Proceedings, v.1, n.2]. São Paulo: Blucher, 2015.
ISSN 2359-1757, DOI 10.5151/chemeng-cobeq2014-0213-26510-155600

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