fevereiro 2015 vol. 1 num. 2 - XX Congresso Brasileiro de Engenharia Química

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ESTABILIZAÇÃO DA FORMA ABERTA DE LECITASE ATRAVÉS DA MODIFICAÇÃO FÍSICA COM POLÍMEROS IÔNICOS

SANTOS, J. C. S. DOS; GARCIA-GALÁN, C.; RODRIGUES, R. C.; SANT''ANA, H. B.; GONÇALVES, L. R. B.; FERNÁNDEZ-LAFUENTE, ROBERTO;

Artigo:

Lecitase Ultra é uma fosfolipase A1, uma enzima que foi imobilizada covalentemente em brometo de cianogênio-agarose (CNBr), mantendo 70% da atividade inicial. A atividade da enzima imobilizada, Lecitase-CNBr, na presença de detergentes, tais como Triton X-100, dodecil sulfato de sódio (SDS), cetiltrimetil brometo de amônio (CTAB) foi melhorada em cerca de até 800% quando utilizado CTAB. No entanto, CTAB e Triton-X100 apresentaram um efeito negativo sobre a estabilidade da enzima, mesmo quando foram usados em baixas concentrações (0,01% (v/v)), e nem o detergente SDS pode ser usado por longos períodos na concentração de 1%. O revestimento da enzima imobilizada com polietilenimina (PEI), em tampão aquoso, produziu um aumento de 3 vezes na atividade da enzima. No entanto, na presença de SDS, a 0,1% (v/v), este revestimento produziu um aumento de 50 vezes na atividade da enzima. Usando PEI e 0,01% (v/v) de CTAB, a atividade Lecitase diminuiu em 10%.

Artigo:

Palavras-chave:

DOI: 10.5151/chemeng-cobeq2014-0362-25847-188666

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Como citar:

SANTOS, J. C. S. DOS; GARCIA-GALÁN, C.; RODRIGUES, R. C.; SANT''ANA, H. B.; GONÇALVES, L. R. B.; FERNÁNDEZ-LAFUENTE, ROBERTO; "ESTABILIZAÇÃO DA FORMA ABERTA DE LECITASE ATRAVÉS DA MODIFICAÇÃO FÍSICA COM POLÍMEROS IÔNICOS", p. 524-531 . In: Anais do XX Congresso Brasileiro de Engenharia Química - COBEQ 2014 [= Blucher Chemical Engineering Proceedings, v.1, n.2]. São Paulo: Blucher, 2015.
ISSN 2359-1757, DOI 10.5151/chemeng-cobeq2014-0362-25847-188666

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