PECTINA LIASE DE Aspergillus niger ATCC 9642 IMOBILIZADA IN SITU EM ESPUMA DE POLIURETANO

PECTINA LIASE DE Aspergillus niger ATCC 9642 IMOBILIZADA IN SITU EM ESPUMA DE POLIURETANO

BOCALON, C. M.; ZENI, J.; PILI, J.; BACKES, G. T.; VALDUGA, E.; SCHUMANN, A. C.; COLLA, J.; NYARI, N. L. D.

Artigo Completo:

Neste trabalho objetivou-se imobilizar a pectina liase produzida por Aspergillus niger ATCC 9642 em poliuretano e avaliar a estabilidade térmica da enzima imobilizada. A pectina liase empregada neste estudo foi bioproduzida por fermentação submersa utilizando Aspergillus niger ATCC 9642 em médio sintético composto por 32 g/L de pectina cítrica (VETEC), 2 g/L de L-asparagina, 0,06 g/L de fosfato de potássio, 1,0 g/L de sulfato de ferro, 180 rpm 30 °C, pH inicial de 5,5 e 48 horas de fermentação. A reação de polimerização para obtenção do poliuretano (PU) foi realizada utilizando a razão dos monômeros poliol:isocianato (6:4 (v/v)) e 1mL de enzima diluída previamente em água (1:10 v/v)). A fim de avaliar o processo de imobilização, realizaram-se os cálculos do rendimento da imobilização, cujo resultado foi de 1042,06%. A avaliação da estabilidade térmica da enzima imobilizada foi avaliada incubando-se a enzima imobilizada a diferentes temperaturas (-80, -2, 2-8, 10-25 e 35 °C) em função do tempo de estocagem. De acordo com os resultados apresentados, a PMGL imobilizada é mais estável a temperatura de 35°C, apresentando 50% de sua atividade após 50 dias de estocagem.

Neste trabalho objetivou-se imobilizar a pectina liase produzida por Aspergillus niger ATCC 9642 em poliuretano e avaliar a estabilidade térmica da enzima imobilizada. A pectina liase empregada neste estudo foi bioproduzida por fermentação submersa utilizando Aspergillus niger ATCC 9642 em médio sintético composto por 32 g/L de pectina cítrica (VETEC), 2 g/L de L-asparagina, 0,06 g/L de fosfato de potássio, 1,0 g/L de sulfato de ferro, 180 rpm 30 °C, pH inicial de 5,5 e 48 horas de fermentação. A reação de polimerização para obtenção do poliuretano (PU) foi realizada utilizando a razão dos monômeros poliol:isocianato (6:4 (v/v)) e 1mL de enzima diluída previamente em água (1:10 v/v)). A fim de avaliar o processo de imobilização, realizaram-se os cálculos do rendimento da imobilização, cujo resultado foi de 1042,06%. A avaliação da estabilidade térmica da enzima imobilizada foi avaliada incubando-se a enzima imobilizada a diferentes temperaturas (-80, -2, 2-8, 10-25 e 35 °C) em função do tempo de estocagem. De acordo com os resultados apresentados, a PMGL imobilizada é mais estável a temperatura de 35°C, apresentando 50% de sua atividade após 50 dias de estocagem.

Palavras-chave:

DOI: 10.5151/chemeng-cobeqic2015-004-31609-213277

Referências bibliográficas

• [1] AYERS, W. A.; PAPAVIZAS, G. C.; DIEM, A. F. Polygalacturonate trans-eliminase and polygalacturonase production by Rhizoctonia solani. Phytopathology, 56, 1006-1011, 1966.
• [2] BUSTOS, M.; ORTEGA, N.; PILAR-IZQUIERDO, M.; PALACIOS, D.; PEREZ-MATEOS, M. Immobilizations of poligalacturonase on pm-dvb beads for oenological applications. Journal of Biotechnology (Special Abstracts), v. 150S, p. S301-S302, 2010.
• [3] DÍAZ, A.B; ALVARADO, O.; ORY, I.; CARO, I; BLANDINO, A. Enhance hidrolytic enzymes production by Aspergillus awamori on supplenmented grape pomace. Food and bioproducts processing, v. 91, n. 4, p. 580–586, 2013.
• [4] GOMES J., ZENI J., CENCE K., TONIAZZO G., TREICHEL H., VALDUGA E. Evaluation of production and characterization of polygalacturonase by Aspergillus niger ATCC 9642. Food and Bioproducts Processing, 2011.
• [5] GOMES, F.; DE PAULA, A.; SILVA, G e DE CASTRO, H. Determinação das propriedades catalíticas em meio aquoso e orgânico da lipase de Cândida rugosa imobilizada em celulignina quimicamente modificada por carbonildiimidazol. Química nova, v. 29, n. 4, p. 710-718, 2006.
• [6] NYARI, N. L. D. Estudo da Imobilização de Lipase de Candida antarctica B em Poliuretano. Dissertação (Mestrado em Engenharia de Alimentos) Universidade Regional Integrada do Alto Uruguai e das Missões – URI, Erechim, 2013.
• [7] PEREZ, E.E.; FERNÁNDEZ, M.B.; NOLASCO, S.M.; CRAPISTE, G.H. Effect of pectinase on the oil solvent extraction from different genotypes of sunflower (Helianthus annuus L.). Journal of Food Engineering, v. 117, p. 393–398, 2013.
• [8] PITT, M., Pectin lyase from Phoma medicaginis var. pinodella. In: Methods in Enzymology, 161, 350-354, 1988.
• [9] SANDRI, I.G.; FONTANA; R.C.; BARFKNECHT, D.M.; SILVEIRA, M.M. Clarification of fruit juices by fungal pectinases. LWT - Food Science and Technology, v. 44, n. 10, p. 2217-2222, 2011.
• [10] SHELDON, R.A.; VAN PELT, S. Enzyme immobilisation in biocatalysis: why, what and how, Chemical Society Reviews, 42, 6223, 2013.
• [11] YADAV, S.; YADAV, P.K.; YADAV, D.; YADAV, K.D.S. Pectin lyase: A review. Process Biochemistry, v. 44, p. 1–10, 2009.
• [12] ZHANG, H.; WOODAMS, E.E.; HANG, Y.D. Process Biochemistry, v. 46, p. 1909–1913, 2011.
• [13] MILNER, S. E.; MAQUIRE, A. R.; FRANSSEN, M. C. R.; STEUNENBERG, P.; SCOTT, E. L.; ZUILHOF, H.; SANDERS, S. M. P. Immobilised enzymes in biorenewables production. Chemical Society Reviews, 42, 6491, 2013.

Como citar:

BOCALON, C. M.; ZENI, J.; PILI, J.; BACKES, G. T.; VALDUGA, E.; SCHUMANN, A. C.; COLLA, J.; NYARI, N. L. D.; "PECTINA LIASE DE Aspergillus niger ATCC 9642 IMOBILIZADA IN SITU EM ESPUMA DE POLIURETANO", p-1386-1391. In: Anais do XI Congresso Brasileiro de Engenharia Química em Iniciação Científica [=Blucher Chemical Engineering Proceedings, v. 1, n.3]. ISSN Impresso: 2446-8711. São Paulo: Blucher, 2015.
ISSN 23591757, DOI 10.5151/chemeng-cobeqic2015-004-31609-213277