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Proteínas são utilizadas em diversas aplicações, mas elas não são obtidas puras e uma sequência de etapas de separação é necessária para que se obtenha o produto desejado no nível de pureza requerido. A precipitação de proteínas com o uso de sais é bastante utilizada pela alta capacidade de concentrar a molécula de interesse e pelo seu baixo custo, constituindo mais da metade dos processos de purificação. Processos de precipitação de proteínas por ?salting-out? são estudados com ênfase na solubilidade da proteína em função do tipo de sal, do pH e da temperatura. Nesse sentido, o estudo de equilíbrio de fases da precipitação de proteínas pode contribuir para a melhor caracterização do sólido e permitir que se determine a influência de parâmetros como pH e temperatura em sua estrutura. Neste trabalho, o equilíbrio de fases da precipitação de quimotripsina foi estudado por meio de ensaios de precipitação, nos quais as composições das fases coexistentes foram analisadas. Os ensaios de precipitação desta enzima foram conduzidos utilizando-se sulfato de amônio e sulfato de sódio a 5°C como agentes precipitantes. A composição do precipitado verdadeiro foi obtida através da intersecção de extrapolações das linhas de amarração determinadas experimentalmente, indicando a formação de um precipitado verdadeiro composto apenas de proteína.