ESTUDO DA ESTABILIDADE TÉRMICA DE β-GALACTOSIDASE IMOBILIZADA EM DUOLITE A568 POR COMBINAÇÃO DOS MÉTODOS DE IMOBILIZAÇÃO

ESTUDO DA ESTABILIDADE TÉRMICA DE β-GALACTOSIDASE IMOBILIZADA EM DUOLITE A568 POR COMBINAÇÃO DOS MÉTODOS DE IMOBILIZAÇÃO

ARAUJO, L. R.; FALLEIROS, L. N. S. S.; de RESENDE, M. M.; RIBEIRO, E. J.

Artigo Completo:

A intolerância a lactose é um problema - cada vez mais comum, tornando a hidrólise de lactose um processo promissor para a indústria de alimentos, pois permite a produção de produtos livres de lactose. A enzima β-galactosidase, usualmente conhecida como lactase, catalisa, entre outras, a reação de hidrólise da lactose à β-D-galactose e α-D-glicose. O uso dessa enzima na forma imobilizada se torna mais viável, pois permite a sua reutilização, e pode proporciona maior estabilidade. Foi estudado o processo obtenção de b-galactosidase imobilizada em Duolite A-568. A atividade enzimática foi determinada pelo método das taxas inicias de hidrólise de lactose em microreator. Foi analisada a estabilidade térmica da enzima imobilizada, no processo de hidrólise. Dessa forma foi verificada uma forte dependência da enzima imobilizada em relação à temperatura. Para as temperaturas de 60,0, 57,5 e 55,0 °C foi observado um patamar de estabilidade até os 30 minutos de incubação, a partir daí observa-se o processo de inativação térmica. Para a temperatura de 55,0 °C, após 140 minutos o biocatalisador reteve 77% da atividade em relação à inicial.

A intolerância a lactose é um problema - cada vez mais comum, tornando a hidrólise de lactose um processo promissor para a indústria de alimentos, pois permite a produção de produtos livres de lactose. A enzima β-galactosidase, usualmente conhecida como lactase, catalisa, entre outras, a reação de hidrólise da lactose à β-D-galactose e α-D-glicose. O uso dessa enzima na forma imobilizada se torna mais viável, pois permite a sua reutilização, e pode proporciona maior estabilidade. Foi estudado o processo obtenção de b-galactosidase imobilizada em Duolite A-568. A atividade enzimática foi determinada pelo método das taxas inicias de hidrólise de lactose em microreator. Foi analisada a estabilidade térmica da enzima imobilizada, no processo de hidrólise. Dessa forma foi verificada uma forte dependência da enzima imobilizada em relação à temperatura. Para as temperaturas de 60,0, 57,5 e 55,0 °C foi observado um patamar de estabilidade até os 30 minutos de incubação, a partir daí observa-se o processo de inativação térmica. Para a temperatura de 55,0 °C, após 140 minutos o biocatalisador reteve 77% da atividade em relação à inicial.

Palavras-chave:

DOI: 10.5151/chemeng-cobeqic2015-130-32440-259996

Referências bibliográficas

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Como citar:

ARAUJO, L. R.; FALLEIROS, L. N. S. S.; de RESENDE, M. M.; RIBEIRO, E. J.; "ESTUDO DA ESTABILIDADE TÉRMICA DE β-GALACTOSIDASE IMOBILIZADA EM DUOLITE A568 POR COMBINAÇÃO DOS MÉTODOS DE IMOBILIZAÇÃO", p-1279-1284. In: Anais do XI Congresso Brasileiro de Engenharia Química em Iniciação Científica [=Blucher Chemical Engineering Proceedings, v. 1, n.3]. ISSN Impresso: 2446-8711. São Paulo: Blucher, 2015.
ISSN 23591757, DOI 10.5151/chemeng-cobeqic2015-130-32440-259996