AVALIAÇÃO DA PEROXIDASE DE RABANETE (Raphanus sativus L.) IMOBILIZADA EM FIBRA DE COCO NA BIODEGRADAÇÃO DO CORANTE CATIÔNICO

AVALIAÇÃO DA PEROXIDASE DE RABANETE (Raphanus sativus L.) IMOBILIZADA EM FIBRA DE COCO NA BIODEGRADAÇÃO DO CORANTE CATIÔNICO

CONCEIÇÃO, K. C.; ARAUJO, P. A. D.; LIMA, A. S.; KRAUSE, L. C.; FRICKS, A. T.; SOARES, C. M. F.; CABRERA-PADILLA, R. Y.

Pôster:

O presente trabalho avaliou a peroxidase de rabanete (Raphanussativus L.) - livre (PRL) e imobilizado (PRI) - na biodegradação do corante catiônicoAzul de Metileno (AM). A peroxidase de rabanete foi imobilizada por adsorção físicaem suporte orgânico de fibra de coco. A biodegradação foi quantificada pela eficiênciade descoloração (ED) na absorbância de 660 nm. Os parâmetros seguintes foramavaliados: pH (3 – 9), razão molar AM: H2O2 (1:0,1 – 1:100 mmol/L), quantidade debiocatalisador (PRL: 0,202 – 60,6 U) e (PRI: 0,65 – 5,20x10-3 U), tempo de contato (0– 12 h) e estabilidade operacional para PRI. Os melhores resultados para a eficiênciade descoloração catalisada por PRL e PRI foram 26% e 87%, com pH: 8 para ambasas formas, razão molar AM: H2O2 1:1 mmol/L e 1:0,5 mmol/L, quantidade debiocatalisador 40,4 U e 3,25x10-3U, respectivamente. A estabilidade operacional foi de10 ciclos de reutilização para o PRI. PRL e PRI apresentaram o ED máximo comtempo de contato acima de 1h.

O presente trabalho avaliou a peroxidase de rabanete (Raphanussativus L.) - livre (PRL) e imobilizado (PRI) - na biodegradação do corante catiônicoAzul de Metileno (AM). A peroxidase de rabanete foi imobilizada por adsorção físicaem suporte orgânico de fibra de coco. A biodegradação foi quantificada pela eficiênciade descoloração (ED) na absorbância de 660 nm. Os parâmetros seguintes foramavaliados: pH (3 – 9), razão molar AM: H2O2 (1:0,1 – 1:100 mmol/L), quantidade debiocatalisador (PRL: 0,202 – 60,6 U) e (PRI: 0,65 – 5,20x10-3 U), tempo de contato (0– 12 h) e estabilidade operacional para PRI. Os melhores resultados para a eficiênciade descoloração catalisada por PRL e PRI foram 26% e 87%, com pH: 8 para ambasas formas, razão molar AM: H2O2 1:1 mmol/L e 1:0,5 mmol/L, quantidade debiocatalisador 40,4 U e 3,25x10-3U, respectivamente. A estabilidade operacional foi de10 ciclos de reutilização para o PRI. PRL e PRI apresentaram o ED máximo comtempo de contato acima de 1h.

Palavras-chave:

DOI: 10.5151/cobeq2018-PT.0573

Referências bibliográficas

• [1] AGBOR VB, CICEK N, SPARLING R, BERLIN A, LEVIN DB, Biomass pretreatment: fundamentals toward application. Biotechnol Adv, v. 29, p. 675-685, 2011. BHATIA L, JOHRI S, AHMAD R, An economic and ecological perspective of ethanol production from renewable agro waste: a review. Amb Express, v. 2, p. 65, 2012. BOROS Z, WEISER D, MÁRKUS M, ABAHÁZIOVÁ E, MAGYAR Á, TOMIN A, POPPE L, Hydrophobic adsorption and covalent immobilization of Candida antarctica lipase B on mixed-function-grafted silica gel supports for continuous-flow biotransformations. Process Biochem, v. 48, p. 1039-1047, 2013. BOUCHERIT N, ABOUSEOUD M, ADOUR L, Degradation of direct azo dye by Cucurbita pepo free and immobilized peroxidase. J Environ Sci, v. 25, p. 1235-1244, 2013. BRADFORD MM, A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal biochem, v. 72, p. 248-254, 1976. CONAMA – CONSELHO NACIONAL DE MEIO AMBIENTE, 1986. Fonte: http://www.mma.gov.br/port/conama/res/res86/res2086.html. Acessado em Dezembro, 2017. HIRATA T, IZUMI S, OGURA M, YAWATA T, Epoxidation of styrenes with the peroxidase from the cultured cells of Nicotiana tabacum. Tetrahedron, v. 54, p. 15993-16003, 1998. FRICKS AT, SOUZA DP, OESTREICHER EG, ANTUNES OA, GIRARDI JS, OLIVEIRA D, DARIVA C, Evaluation of radish (Raphanus sativus L.) peroxidase activity after highpressure treatment with carbon dioxide. J Supercrit Fluids, v. 38, p, 347-353, 2006. MACHADO BAS, REIS JHO, SILVA JB, CRUZ LS, NUNES IL, PEREIRA F, DRUZIAN JI, Obtenção de nanocelulose da fibra de coco verde e incorporação em filmes biodegradáveis de amido plastificados com glicerol. Quím Nova, v. 37, p. 1275-1282, 2014. MENDES AA, OLIVEIRA PC, DE CASTRO HF, Properties and biotechnological applications of porcine pancreatic lipase. J Mol Catal B-Enzym, v. 78, p. 119-134, 2012. SANTOS DT, SARROUH BF, RIVALDI JD, CONVERTI A, SILVA SS. Use of sugarcane bagasse as biomaterial for cell immobilization for xylitol production. J Food Eng, v. 86, p. 542-548, 2008. SCOTTI R, LIMA EC, BENVENUTTI EV, PIATNICKI C, DIAS SL, GUSHIKEM Y, KUBOTA LT, Azul de metileno imobilizado na celulose/TiO2 e SiO2/TiO2: propriedades eletroquímicas e planejamento fatorial. Quím Nova, v. 29, p . 208-212, 2006. SILVA MC, CORRÊA AD, TORRES JÁ, AMORIM MT, Descoloração de corantes industriais e efluentes têxteis simulados por peroxidase de nabo (Brassica campestre). Quím Nova, v. 35, p. 889-894, 2012. YE FX, ZHU RF, LI Y, Deodorization of swine manure slurry using horseradish peroxidase and peroxides. J Hazadrd Mater, v. 167, p. 148-153, 2009.

Como citar:

CONCEIÇÃO, K. C.; ARAUJO, P. A. D.; LIMA, A. S.; KRAUSE, L. C.; FRICKS, A. T.; SOARES, C. M. F.; CABRERA-PADILLA, R. Y.; "AVALIAÇÃO DA PEROXIDASE DE RABANETE (Raphanus sativus L.) IMOBILIZADA EM FIBRA DE COCO NA BIODEGRADAÇÃO DO CORANTE CATIÔNICO", p-2166-2169. In: . São Paulo: Blucher, 2018.
ISSN 23591757, DOI 10.5151/cobeq2018-PT.0573